Нобелівська премія з хімії 2017
10 грудня у Стокгольмі пройшла церемонія вручення Нобелівської премії з медицини, фізики, хімії, літератури та економіки. Нобелівськими лауретами з хімії у 2017 році стали швейцарець Жак Дюбоше, американець німецького походження Йоахім Франк і британець Річард Хендерсон. Престижну винагороду науковці отримали за розвиток кріоелектронної мікроскопії для визначення структури молекул у розчині. "Цей метод перевів біохімію у нову добу", - зазначається в обґрунтуванні журі. Кріоелектронна мікроскопія дозволяє спостерігати молекули, заморожуючи їх дуже швидко зі збереженням природної структури. За методом мікроскопії Дюбоше, Френка та Хендерсона можна вивчати біомолекули, зупинені в русі. Це "розширює загальні можливості пізнання хімічних принципів життя і можливості в розробці ліків". В рамках цього методу зразки досліджуються при дуже низьких (кріогенних) температурах нижче 120 К або -153,15 ° C - точки, в якій природний газ перетворюється в рідину - і до температури 0,7 K (-272,45 ° C, температура отримання рідкого гелію під вакуумом). Зазвичай зразок поміщають в рідкий азот. Як пояснює Шведська королівська академія наук, Кріоелектронна мікроскопія (кріо-ЕМ) спрощує і покращує візуалізацію біомолекул ". Вона популярна в структурної біології, що вивчає будову складних молекул. Такими макромолекулами є білки, ДНК і РНК. Електронні мікроскопи довго вважалися придатними тільки для зображення мертвої речовини, тому що потужний електронний пучок руйнує біологічний матеріал. Крім того, вченим доводилося фарбувати або фіксувати зразки, щоб їх можна було розгледіти в мікроскоп. Ще одне обмеження: спостереження можна проводити тільки в вакуумі, що є занадто жорстоким середовищем для молекул. Робота вчених, додає академія, "відкрила нову еру в біохімії" і надала нові способи побачити складні процеси, що відбуваються в людських клітинах. Кріо-ЕМ дозволила вченим спостерігати за живими молекулами в рідному середовищі, це розширило можливості для дослідження і полегшило процес підготовки препарату. З отриманих зображень можна зібрати відео, які розповідають про життя всередині клітини. Дослідження Дюбоше, Франка і Хендерсона дозволили з 2013 року отримувати тривимірні зображення біологічних зразків на мікроскопічному рівні. Вчені довго шукали способи уникнути радіологічного пошкодження зразків при спостереженні в електронний мікроскоп. Крім того, необхідно було вирішити проблему вакууму. Спочатку це намагалися зробити за допомогою негативного фарбування, при якому фарбується не сама молекула, а фон навколо неї, і об'єкт спостереження стає чітко видно в мікроскоп. Однак структура молекули все одно змінювалася, так як зразок доводилося "висушувати". Тому запропонували розглядати об'єкт в шматку льоду, який би фіксував форму молекули. Але при заморожуванні вода перетворюється в кристали, які здавлюють і руйнують тендітні молекули. На початку 1980-х років групи вчених, які вивчали фізику твердого тіла, намагалися створити аморфний лід (або склоподібну воду), атоми якого розташовані в хаотичному порядку, за межами кристалічної решітки. Вони пропонували різні способи, такі як заморожування під високим тиском або миттєва заморозка до температури нижче точки склування води - щоб атоми не встигли кристалізуватися. Застосувати ці технології в мікроскопії вдалося групі Жака Дюбоше з Європейської лабораторії молекулярної біології: в 1984 році вони показали зображення аденовірусу, вмерзле в осклований шар води. Ця стаття стала точкою відліку в історії Кріоелектронної мікроскопії. Дюбоше так швидко охолоджував воду, що лід "обтікав" біологічний зразок, як якщо б він був рідким. Це дозволяло макромолекулам зберігати свою природну форму навіть у вакуумі. У 1981 році Йоахім Франк і його колеги представили метод, що дозволяє сортувати двомірні зображення бляклих, хаотичних частинок в розчині по їх орієнтації в просторі і структурними особливостями і об'єднувати їх в 3D-зображення. Вчений розробив багато важливих математичних інструментів для аналізу зображень і зібрав їх разом в комп'ютерній програмі SPIDER. Річард Хендерсон продемонстрував, що за допомогою кріо-ЕМ можна отримати структури атомної роздільності біомолекул. У 1990 році йому вдалося використати електронний мікроскоп для створення тривимірного зображення білка з атомним дозволом. Це був справжній прорив, який довів потенціал кріо-ЕМ. Довгий час основним недоліком кріомікроскопії було її низький дозвіл - не більше 0,5 нм. Проте недавні дослідження дозволили вивести її на новий рівень. Наприклад, завдяки команді вчених з Мерілендського підрозділу Національних інститутів охорони здоров'я США, роздільна здатність збільшилася до 0,22 нм. Таким чином, кріомікроскопії зрівнялася з традиційними методами.Оцініть новину: 